Chemische Gruppen wirken zusammen
Seitenketten können Protonen aufnehmen oder abgeben, Ladungen stabilisieren und Substrate günstig ausrichten. Entscheidend ist die Stabilisierung des Übergangszustands.
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Enzyme und Enzymaktivität
Wie beschleunigen Enzyme chemische Reaktionen? Verbinde Proteinstruktur und aktives Zentrum mit Sättigung, pH-Einfluss und Reaktionsgeschwindigkeit.
E + S ⇌ ES → E + P
Biokatalyse · Spezifität · Sättigung
Enzyme beschleunigen bestimmte chemische Reaktionen
Enzyme sind Biokatalysatoren. Die meisten sind gefaltete Proteine. Ein Substrat ist der Stoff, den ein Enzym bindet und chemisch umsetzt. Die Reaktion findet am aktiven Zentrum statt: Dort wirken passende räumliche Anordnung und chemische Gruppen zusammen.
E + S ⇌ ES → E + P
E steht für Enzym, S für Substrat, ES für Enzym-Substrat-Komplex und P für Produkt. Das Enzym wird im Reaktionszyklus zurückgebildet. Die gezeichneten Formen sind ein Funktionsmodell, keine Strukturformel des gesamten Proteins.
Grundlage: Aminosäuren und Proteine. Neben Proteinen gibt es auch katalytisch aktive RNA, sogenannte Ribozyme.
Katalase: Wasserstoffperoxid wird zu Wasser und Sauerstoff
2 H₂O₂ → 2 H₂O + O₂ (Katalase)
Wasserstoffperoxid kann Zellen schädigen. Katalase beschleunigt seinen Abbau. Die Gleichung zeigt eine konkrete chemische Umsetzung: Aus zwei H₂O₂-Molekülen entstehen zwei Wassermoleküle und ein Sauerstoffmolekül.
Das allgemeine ES-Modell erklärt Bindung und Umsatz vereinfacht. Der tatsächliche Katalase-Mechanismus umfasst mehrere Schritte an einer Hämgruppe; er ist keine einfache Zerteilung eines Puzzleteils.
Das aktive Zentrum senkt die Aktivierungsbarriere
Spezifität statt beliebiger Reaktion
Substratspezifität beschreibt, welche Stoffe umgesetzt werden; Wirkungsspezifität, welche Reaktion katalysiert wird. Die Selektivität kann unterschiedlich eng sein.
Das Schlüssel-Schloss-Modell betont die Passform. Beim Induced Fit verändert sich die räumliche Anordnung bei der Bindung zusätzlich. Enzyme sind also keine starren Schablonen.
Wie andere Katalysatoren verändern Enzyme weder ΔG der Gesamtreaktion noch die Gleichgewichtskonstante. Sie ermöglichen eine schnellere Annäherung an das Gleichgewicht. Siehe Aktivierungsenergie und Katalysatoren.
Bindung, Umsetzung und Produktfreisetzung verfolgen
Das Substrat trifft auf das aktive Zentrum. Bindung setzt passende chemische Wechselwirkungen voraus.
Enzym-Labor: Mehr Substrat oder mehr Enzym?
Verändere jeweils nur eine Größe. Das Modell zeigt Anfangsgeschwindigkeiten bei konstantem pH und konstanter Temperatur.
Anfangsgeschwindigkeit v₀
25,0 µmol/(L·min)
Grenzwert Vmax
50,0 µmol/(L·min)
Bei [S] = Kₘ wird die Hälfte von Vmax erreicht.
Idealisiertes Michaelis-Menten-Modell: Kₘ = 2,0 mmol/L; Vmax = 50 · relative Enzymmenge in µmol/(L·min). Keine Messdaten eines bestimmten Enzyms.
Warum die Geschwindigkeit bei viel Substrat abflacht
Bei wenig Substrat erhöht mehr Substrat die Häufigkeit produktiver Bindungen deutlich. Bei hoher Substratkonzentration sind die aktiven Zentren weitgehend ausgelastet. Die Geschwindigkeit nähert sich einem Grenzwert Vmax.
Vertiefung: v₀ = Vmax · [S] / (Kₘ + [S])
Bei [S] = Kₘ gilt v₀ = Vmax/2. Verdoppelt man bei unverändertem Substratangebot die aktive Enzymkonzentration, verdoppeln sich im Modell Vmax und v₀. Kₘ bleibt gleich.
Die Gleichung gilt für ein geeignetes einfaches Reaktionsmodell. Kooperative Enzyme können anders reagieren. Kₘ ist nicht allgemein mit einer Bindungs- oder Dissoziationskonstante gleichzusetzen.
Temperatur und pH verändern die Enzymaktivität
Temperatur · Beschleunigung und Strukturverlust
Erwärmen beschleunigt zunächst häufig die Reaktion. Bei zu hoher Temperatur kann die Proteinstruktur verloren gehen: Denaturierung. Das Optimum hängt vom Enzym und auch von der Messdauer ab.
pH · Ladungen am aktiven Zentrum
Protonierung und Deprotonierung verändern Ladungen an Seitenketten und am Substrat. Dadurch ändern sich Bindung und Katalyse; extreme pH-Werte können zusätzlich die Faltung stören.
Kälte verlangsamt viele Enzymreaktionen, bedeutet aber nicht automatisch Denaturierung. Ebenso hat nicht jedes Enzym sein Optimum bei 37 °C oder pH 7.
R–COOH ⇌ R–COO⁻ + H⁺ · R–NH₃⁺ ⇌ R–NH₂ + H⁺
Die Gleichgewichte zeigen beispielhaft, wie sich Ladungen geeigneter Gruppen ändern. Ihre tatsächlichen pKₐ-Werte hängen von der Umgebung im Protein ab.
Kompetitive Hemmung und Denaturierung unterscheiden
Kompetitive Hemmung
Ein Hemmstoff konkurriert im einfachen Modell mit dem Substrat um das aktive Zentrum. Viel Substrat kann die Hemmung abschwächen. Vmax bleibt im idealen reversiblen Modell gleich, der scheinbare Kₘ-Wert steigt.
Denaturierung
Die für die Funktion nötige räumliche Proteinstruktur wird gestört. Mehr Substrat stellt ein verlorenes aktives Zentrum nicht einfach wieder her. Denaturierung ist keine automatische Spaltung der Peptidbindungen.
Acht Aufgaben: erst selbst lösen, dann vergleichen
1 · Was ist das Substrat eines Enzyms?
Tipp anzeigen
Trenne Katalysator und umgesetzten Stoff.
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Der Stoff, den das Enzym bindet und chemisch umsetzt. Er wird zum Produkt; das Enzym wird regeneriert.
2 · Gleiche die Katalase-Reaktion aus.
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H₂O₂ wird zu H₂O und O₂.
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2 H₂O₂ → 2 H₂O + O₂. Auf beiden Seiten stehen vier H- und vier O-Atome.
3 · Warum verändert Katalase die Gleichgewichtskonstante nicht?
Tipp anzeigen
Ein Katalysator verändert den Weg, nicht die Energiedifferenz von Edukten und Produkten.
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Sie senkt die kinetische Barriere, verändert aber nicht die thermodynamische Gleichgewichtslage.
4 · Warum verdoppelt sich v₀ bei viel Substrat nicht immer, wenn [S] verdoppelt wird?
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Die Zahl der aktiven Zentren ist begrenzt.
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Bei hoher [S] nähert sich das Enzym der Sättigung. Zusätzliche Substratmoleküle erhöhen die Geschwindigkeit nur noch wenig.
5 · Vmax = 50 µmol/(L·min), Kₘ = 2 mmol/L und [S] = 2 mmol/L: Berechne v₀.
Tipp anzeigen
Setze in v₀ = Vmax·[S]/(Kₘ+[S]) ein.
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v₀ = 50 · 2/(2+2) = 25 µmol/(L·min).
6 · Was ändert eine Verdopplung der aktiven Enzymkonzentration im Modell?
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Temperatur, pH und [S] bleiben gleich.
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Vmax und v₀ verdoppeln sich. Kₘ bleibt gleich.
7 · Warum kann ein anderer pH die Aktivität verändern, ohne sofort das ganze Protein zu zerstören?
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Betrachte –COOH/–COO⁻ und –NH₃⁺/–NH₂.
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Protonierungszustände und Ladungen ändern sich. Das kann Substratbindung und Protonenübertragungen am aktiven Zentrum beeinflussen.
8 · Eine denaturierte Probe reagiert trotz viel Substrat kaum. Wieso hilft Substratzugabe nicht wie bei kompetitiver Hemmung?
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Vergleiche Konkurrenz um einen funktionsfähigen Platz mit verloren gegangener Struktur.
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Nach Denaturierung fehlt möglicherweise das funktionsfähige aktive Zentrum. Mehr Substrat repariert die Proteinstruktur nicht.
Kurzer Begriffscheck
Was erklärt die Sättigung bei hoher Substratkonzentration?
Wähle eine Antwort.
Für den Unterricht: Kurven chemisch begründen
Einstieg: Katalasegleichung ausgleichen und Substrat, Produkte und Katalysator benennen.
Partnerarbeit: Erst Substrat-, dann Enzymmenge verändern und die Kurvenform begründen.
Sicherung: pH-Einfluss, kompetitive Hemmung und Denaturierung mit unterschiedlichen chemischen Ursachen erklären.
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Chemische Grundlage: Peptidbindungen, Proteinstruktur und Denaturierung.
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Katalysatoren und Aktivierungsenergie – kostenloses Chemie-Arbeitsblatt mit Lösungen (PDF)
Vertiefung: Aktivierungsbarriere und Wirkung eines Katalysators.
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Material ansehen und herunterladenFachlich weiterführend: OpenStax · Enzyme und Enzymaktivität