Wie entstehen aus Aminosäuren Peptide – und warum verändert der pH-Wert ihre Ladung? Erkenne funktionelle Gruppen, verknüpfe Bausteine und erkläre Proteinstrukturen aus Bindungen und Wechselwirkungen.
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Aminosäuren sind die Bausteine von Peptiden und Proteinen. Ihr Name verrät zwei wichtige Gruppen: eine Aminogruppe und eine Carboxylgruppe, die als Säure reagieren kann. Bei den hier betrachteten α-Aminosäuren sitzt die Aminogruppe am C-Atom direkt neben der Carboxylgruppe:
So liest du die Struktur: Am zentralen α-C-Atom sitzen die Aminogruppe, die Carboxylgruppe, ein H-Atom und der Rest R. R ist der variable Teil: Glycin hat R = H, Alanin R = CH₃, Serin R = CH₂OH.
Ein N-Atom mit zwei H-Atomen. Das freie Elektronenpaar am N kann ein Proton aufnehmen: –NH₂ → –NH₃⁺. Die Gruppe kann als Base reagieren.
Ein C-Atom trägt ein doppelt gebundenes O und eine OH-Gruppe. Diese kann ein Proton abgeben: –COOH → –COO⁻. Die Gruppe kann als Säure reagieren.
Die gezeigte Grundstruktur gilt für die meisten proteinbildenden α-Aminosäuren. Prolin ist eine Besonderheit: Sein Seitenrest ist mit dem N-Atom zu einem Ring verbunden.
Die Carboxylgruppe kann ein Proton abgeben, die Aminogruppe eines aufnehmen. Bei Aminosäuren wie Glycin und Alanin überwiegt in annähernd neutralem Wasser die Zwitterionenform: –NH₃⁺ und –COO⁻ sind im selben Teilchen vorhanden.
Die Gesamtladung ist hier null, obwohl zwei geladene Gruppen vorliegen. Aminosäuren sind Ampholyte: Sie können als Säure und als Base reagieren. Ionisierbare Seitenreste müssen bei der Gesamtladung zusätzlich berücksichtigt werden.
Vergleiche die vorherrschenden Formen einer Aminosäure ohne zusätzlich ionisierbaren Seitenrest, etwa Alanin.
Qualitatives Säure-Base-Modell. Die Anteile ändern sich kontinuierlich mit dem pH-Wert; die Übergänge hängen von den pKₐ-Werten ab. Der Rest R ist hier nicht zusätzlich geladen.
Das Carboxylat wird protoniert. Bei hinreichend sauren Bedingungen trägt die betrachtete Aminosäure insgesamt die Ladung +1.
Die Ammoniumgruppe gibt ein Proton ab. Bei hinreichend basischen Bedingungen beträgt die Gesamtladung −1.
Am isoelektrischen Punkt pI ist die mittlere Nettoladung null. Dieser Punkt liegt nicht bei jeder Aminosäure bei pH 7. Saure und basische Seitenreste verschieben ihn.
Die Carboxylgruppe einer Aminosäure kann mit der Aminogruppe einer anderen eine Peptidbindung bilden. So werden die Bausteine zu einer Kette verknüpft. Dipeptid bedeutet: zwei verbundene Aminosäurereste; bei drei spricht man von einem Tripeptid, bei vielen von einem Polypeptid.
Glycin steht links, Alanin rechts. Wir verknüpfen die Carboxylgruppe des Glycins mit der Aminogruppe des Alanins.
Strukturformel von Gly–Ala. Blau hinterlegt ist die neue Peptidgruppe. Auf schmalen Bildschirmen lässt sich die Formel seitlich verschieben.
Die neue Peptidbindung –C(=O)–NH– ist eine Amidbindung. Formal werden OH und H als Wasser abgegeben. Für die Formelbilanz verwenden wir die ungeladene Schreibweise.
Links bleibt der N-Terminus mit freier Aminogruppe, rechts der C-Terminus mit freier Carboxylgruppe. Das Dipeptid heißt Glycylalanin (Gly–Ala). Ala–Gly besitzt eine andere Reihenfolge und ist ein anderes Dipeptid.
Bei einer Peptidbindung wird formal ein H₂O abgezogen. In Zellen erfordert die Peptidsynthese aktivierte Bausteine und Energie; freies Zusammenmischen der Aminosäuren reicht nicht.
Wähle den N-terminalen und den C-terminalen Baustein. Zeichne das Dipeptid, bevor du die Lösung öffnest.
Formale Kondensationsbilanz mit ungeladenen Strukturformeln. Die tatsächliche Ladung des Peptids hängt vom pH-Wert ab; Endgruppen und Seitenreste müssen dafür betrachtet werden.
Werden weitere Aminosäuren angefügt, entsteht eine Polypeptidkette. Proteine bestehen aus einer oder mehreren solchen Ketten. Ihre Aminosäuresequenz und räumliche Anordnung ermöglichen Funktionen, etwa als Enzym oder Strukturstoff. Eine universelle scharfe Längengrenze zwischen Peptid und Protein gibt es nicht.
Strukturformel-Ausschnitt: Das Rückgrat wiederholt die Folge –NH–CH–C(=O)–. An jedem CH sitzt ein Seitenrest R; R₁, R₂ und R₃ können verschieden sein. Die Punkte bedeuten, dass die Kette weitergeht. Auf Mobilgeräten kannst du die Struktur seitlich verschieben.
Die Aminosäuresequenz einer Kette, gelesen vom N- zum C-Terminus. Peptidbindungen verknüpfen die Bausteine kovalent.
Zum Beispiel α-Helix und β-Faltblatt. Wasserstoffbrücken zwischen C=O- und N–H-Gruppen des Peptidrückgrats stabilisieren diese Muster.
Die räumliche Gesamtfaltung einer Polypeptidkette. Hydrophobe Effekte, Wasserstoffbrücken, ionische Wechselwirkungen und gegebenenfalls kovalente Disulfidbrücken wirken zusammen.
Die Anordnung mehrerer Polypeptidketten zu einem funktionellen Komplex. Nicht jedes Protein besitzt mehrere Untereinheiten.
Die Peptidgruppe ist durch Mesomerie weitgehend planar; die C–N-Bindung hat partiellen Doppelbindungscharakter. Ihre eingeschränkte Drehbarkeit beeinflusst die möglichen Faltungen.
Wärme oder starke pH-Änderungen können die räumliche Struktur stören. Die Peptidbindungen und damit die Primärstruktur bleiben dabei in der Regel erhalten. Der Vorgang ist nicht immer umkehrbar.
Hier werden Peptidbindungen chemisch gespalten. Bei vollständiger Hydrolyse entstehen die Aminosäuren; ihre Ladungsformen hängen vom Milieu ab.
Im alkalischen Milieu können Cu(II)-Ionen mit geeigneten Peptidgruppen einen violetten Komplex bilden. Die klassische Biuret-Reaktion fällt bei Verbindungen mit mindestens zwei geeigneten Peptidbindungen positiv aus, beispielsweise bei Tripeptiden und Proteinen.
Freie Aminosäuren liefern diesen klassischen Nachweis nicht. Die Reaktion zeigt Peptidstrukturen an; sie identifiziert weder ein bestimmtes Protein noch dessen korrekte Faltung.
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Amino- und Carboxylgruppe
Die Aminogruppe sitzt am C direkt neben der Carboxylgruppe.
Für den variablen Seitenrest
Der Rest unterscheidet beispielsweise Glycin mit R=H von Alanin mit R=CH₃.
Positive und negative Gruppen im selben Teilchen.
Bei Alanin können –NH₃⁺ und –COO⁻ gleichzeitig vorliegen; ihre Ladungen gleichen sich aus.
–C(=O)–NH–
Peptidbindungen sind Amidbindungen zwischen Aminosäureresten.
Drei
Die Bezeichnung zählt die eingebauten Bausteine; eine offene lineare Kette hat dabei zwei Peptidbindungen.
Die Reihenfolge der Aminosäurereste.
Die Sequenz wird vom N- zum C-Terminus gelesen.
Null
+1 und −1 ergeben null. Die einzelnen Gruppen sind dennoch geladen.
H₃N⁺–CH(CH₃)–COOH
Das Carboxylat nimmt ein Proton auf; die Ammoniumgruppe ist ebenfalls protoniert. Gesamtladung +1.
Minus eins
Die Aminogruppe ist ungeladen, das Carboxylat trägt −1. Der Seitenrest ist hier ungeladen.
Die freie Aminogruppe des Glycinrests.
Die Reihenfolge wird vom N-Terminus gelesen. Glycin steht zuerst, Alanin zuletzt.
160,2 g/mol
Zwei Alaninbausteine bilden eine Peptidbindung: 2·89,1−18,0=160,2 g/mol.
Wasserstoffbrücken zwischen Gruppen des Peptidrückgrats.
Carbonyl-O und N–H des Rückgrats ermöglichen Wasserstoffbrücken.
Denaturierung
Die räumliche Struktur kann gestört sein, obwohl die Primärstruktur erhalten bleibt.
Die Reihenfolge vom N- zum C-Terminus unterscheidet sich.
Beide haben dieselben Bausteine und dieselbe Summenformel, aber eine andere Verknüpfungsreihenfolge.
Elf
Zwischen zwölf Resten liegen elf Peptidbindungen, die jeweils unter Wasserverbrauch gespalten werden.
Ionisierbare Gruppen und ihre Säure-Base-Eigenschaften unterscheiden sich.
Am pI ist die mittlere Nettoladung null. Saure und basische Seitenreste beeinflussen seine Lage.
Geeignete Peptidstrukturen, aber nicht die korrekte Faltung eines bestimmten Proteins.
Der violette Cu(II)-Komplex weist geeignete Peptidgruppen nach. Er identifiziert keine individuelle Proteinstruktur.
Mesomerie verleiht ihr partiellen Doppelbindungscharakter.
Die weitgehend planare Peptidgruppe begrenzt die möglichen räumlichen Anordnungen.
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