Blau · Aminogruppe –NH₂
Ein N-Atom mit zwei H-Atomen. Das freie Elektronenpaar am N kann ein Proton aufnehmen: –NH₂ → –NH₃⁺. Die Gruppe kann als Base reagieren.
Chemie · Klasse 10–13 · Grundlagen & Vertiefung
Aminosäuren und Proteine
Wie entstehen aus Aminosäuren Peptide – und warum verändert der pH-Wert ihre Ladung? Erkenne funktionelle Gruppen, verknüpfe Bausteine und erkläre Proteinstrukturen aus Bindungen und Wechselwirkungen.
Aminosäuren → Peptide → Proteine
Struktur → Funktion
Zwitterion · Peptidbindung · Denaturierung
Was ist eine Aminosäure?
Aminosäuren sind die Bausteine von Peptiden und Proteinen. Ihr Name verrät zwei wichtige Gruppen: eine Aminogruppe und eine Carboxylgruppe, die als Säure reagieren kann. Bei den hier betrachteten α-Aminosäuren sitzt die Aminogruppe am C-Atom direkt neben der Carboxylgruppe:
So liest du die Struktur: Am zentralen α-C-Atom sitzen die Aminogruppe, die Carboxylgruppe, ein H-Atom und der Rest R. R ist der variable Teil: Glycin hat R = H, Alanin R = CH₃, Serin R = CH₂OH.
Grün · Carboxylgruppe –COOH
Ein C-Atom trägt ein doppelt gebundenes O und eine OH-Gruppe. Diese kann ein Proton abgeben: –COOH → –COO⁻. Die Gruppe kann als Säure reagieren.
Die Pfeile zeigen hier nur die Änderung der Gruppe durch Protonenaufnahme beziehungsweise -abgabe, keine vollständigen Reaktionsgleichungen. Die Struktur oben ist die ungeladene Schreibweise; in Wasser überwiegen je nach pH-Wert andere Ladungsformen.
Die gezeigte Grundstruktur gilt für die meisten proteinbildenden α-Aminosäuren. Prolin ist eine Besonderheit: Sein Seitenrest ist mit dem N-Atom zu einem Ring verbunden.
Zwitterionen: Ladungen innerhalb eines Teilchens
Die Carboxylgruppe kann ein Proton abgeben, die Aminogruppe eines aufnehmen. Bei Aminosäuren wie Glycin und Alanin überwiegt in annähernd neutralem Wasser die Zwitterionenform: –NH₃⁺ und –COO⁻ sind im selben Teilchen vorhanden.
H₃N⁺–CH(R)–COO⁻
Die Gesamtladung ist hier null, obwohl zwei geladene Gruppen vorliegen. Aminosäuren sind Ampholyte: Sie können als Säure und als Base reagieren. Ionisierbare Seitenreste müssen bei der Gesamtladung zusätzlich berücksichtigt werden.
Ladungs-Labor: sauer, Zwitterion, basisch
Vergleiche die vorherrschenden Formen einer Aminosäure ohne zusätzlich ionisierbaren Seitenrest, etwa Alanin.
Qualitatives Säure-Base-Modell. Die Anteile ändern sich kontinuierlich mit dem pH-Wert; die Übergänge hängen von den pKₐ-Werten ab. Der Rest R ist hier nicht zusätzlich geladen.
Protonenaufnahme und Protonenabgabe
Säure zugeben
–COO⁻ + H₃O⁺ → –COOH + H₂O
Das Carboxylat wird protoniert. Bei hinreichend sauren Bedingungen trägt die betrachtete Aminosäure insgesamt die Ladung +1.
Base zugeben
–NH₃⁺ + OH⁻ → –NH₂ + H₂O
Die Ammoniumgruppe gibt ein Proton ab. Bei hinreichend basischen Bedingungen beträgt die Gesamtladung −1.
Am isoelektrischen Punkt pI ist die mittlere Nettoladung null. Dieser Punkt liegt nicht bei jeder Aminosäure bei pH 7. Saure und basische Seitenreste verschieben ihn.
Zwei Aminosäuren verbinden: Was ist ein Dipeptid?
Die Carboxylgruppe einer Aminosäure kann mit der Aminogruppe einer anderen eine Peptidbindung bilden. So werden die Bausteine zu einer Kette verknüpft. Dipeptid bedeutet: zwei verbundene Aminosäurereste; bei drei spricht man von einem Tripeptid, bei vielen von einem Polypeptid.
Warum „Aminosäurerest“? Der eingebaute Baustein ist nicht mehr die freie Aminosäure: Seine Gruppen sind an der Verknüpfung beteiligt. Die folgende Kondensationsbilanz erklärt den Aufbau; in Zellen erfolgt die Synthese mit aktivierten Bausteinen.
1 · Die Reihenfolge festlegen
H₂N–CH₂–COOH + H₂N–CH(CH₃)–COOH
Glycin steht links, Alanin rechts. Wir verknüpfen die Carboxylgruppe des Glycins mit der Aminogruppe des Alanins.
2 · Die Peptidbindung aufbauen
Strukturformel von Gly–Ala. Blau hinterlegt ist die neue Peptidgruppe. Auf schmalen Bildschirmen lässt sich die Formel seitlich verschieben.
Die neue Peptidbindung –C(=O)–NH– ist eine Amidbindung. Formal werden OH und H als Wasser abgegeben. Für die Formelbilanz verwenden wir die ungeladene Schreibweise.
3 · Enden und Namen zuordnen
Links bleibt der N-Terminus mit freier Aminogruppe, rechts der C-Terminus mit freier Carboxylgruppe. Das Dipeptid heißt Glycylalanin (Gly–Ala). Ala–Gly besitzt eine andere Reihenfolge und ist ein anderes Dipeptid.
4 · Die molare Masse bilanzieren
M(Gly–Ala) ≈ 75,1 + 89,1 − 18,0
= 146,2 g/mol
Bei einer Peptidbindung wird formal ein H₂O abgezogen. In Zellen erfordert die Peptidsynthese aktivierte Bausteine und Energie; freies Zusammenmischen der Aminosäuren reicht nicht.
Peptid-Werkstatt: Reihenfolge und Bindung
Wähle den N-terminalen und den C-terminalen Baustein. Zeichne das Dipeptid, bevor du die Lösung öffnest.
Erster Baustein · N-Terminus
Zweiter Baustein · C-Terminus
Dipeptid, Bindung und molare Masse anzeigen
Formale Kondensationsbilanz mit ungeladenen Strukturformeln. Die tatsächliche Ladung des Peptids hängt vom pH-Wert ab; Endgruppen und Seitenreste müssen dafür betrachtet werden.
Vom Polypeptid zum Protein
Werden weitere Aminosäuren angefügt, entsteht eine Polypeptidkette. Proteine bestehen aus einer oder mehreren solchen Ketten. Ihre Aminosäuresequenz und räumliche Anordnung ermöglichen Funktionen, etwa als Enzym oder Strukturstoff. Eine universelle scharfe Längengrenze zwischen Peptid und Protein gibt es nicht.
Strukturformel-Ausschnitt: Das Rückgrat wiederholt die Folge –NH–CH–C(=O)–. An jedem CH sitzt ein Seitenrest R; R₁, R₂ und R₃ können verschieden sein. Die Punkte bedeuten, dass die Kette weitergeht. Auf Mobilgeräten kannst du die Struktur seitlich verschieben.
Es gibt nicht „die eine“ Strukturformel aller Proteine. Die vollständige Formel hängt von der Reihenfolge ihrer Aminosäuren ab. Der Ausschnitt zeigt die chemische Verknüpfung; die räumliche Faltung beschreiben die folgenden Strukturebenen.
Primärstruktur · Reihenfolge
Die Aminosäuresequenz einer Kette, gelesen vom N- zum C-Terminus. Peptidbindungen verknüpfen die Bausteine kovalent.
Sekundärstruktur · lokale Faltung
Zum Beispiel α-Helix und β-Faltblatt. Wasserstoffbrücken zwischen C=O- und N–H-Gruppen des Peptidrückgrats stabilisieren diese Muster.
Tertiärstruktur · ganze Kette
Die räumliche Gesamtfaltung einer Polypeptidkette. Hydrophobe Effekte, Wasserstoffbrücken, ionische Wechselwirkungen und gegebenenfalls kovalente Disulfidbrücken wirken zusammen.
Quartärstruktur · mehrere Ketten
Die Anordnung mehrerer Polypeptidketten zu einem funktionellen Komplex. Nicht jedes Protein besitzt mehrere Untereinheiten.
Die Peptidgruppe ist durch Mesomerie weitgehend planar; die C–N-Bindung hat partiellen Doppelbindungscharakter. Ihre eingeschränkte Drehbarkeit beeinflusst die möglichen Faltungen.
Denaturierung ist nicht Hydrolyse
Denaturierung
Faltung verändert → Funktion kann verloren gehen
Wärme oder starke pH-Änderungen können die räumliche Struktur stören. Die Peptidbindungen und damit die Primärstruktur bleiben dabei in der Regel erhalten. Der Vorgang ist nicht immer umkehrbar.
Hydrolyse
Peptidbindung + H₂O → getrennte Bausteine
Hier werden Peptidbindungen chemisch gespalten. Bei vollständiger Hydrolyse entstehen die Aminosäuren; ihre Ladungsformen hängen vom Milieu ab.
Eine offene lineare Kette aus n Aminosäureresten enthält n − 1 Peptidbindungen. Vollständige Hydrolyse verbraucht entsprechend n − 1 Wassermoleküle.
Was weist die Biuret-Reaktion nach?
Im alkalischen Milieu können Cu(II)-Ionen mit geeigneten Peptidgruppen einen violetten Komplex bilden. Die klassische Biuret-Reaktion fällt bei Verbindungen mit mindestens zwei geeigneten Peptidbindungen positiv aus, beispielsweise bei Tripeptiden und Proteinen.
Freie Aminosäuren liefern diesen klassischen Nachweis nicht. Die Reaktion zeigt Peptidstrukturen an; sie identifiziert weder ein bestimmtes Protein noch dessen korrekte Faltung.
Selbstcheck: Ladung, Peptidbindung und Faltung
Welche Aussage über ein Zwitterion stimmt?
Wähle eine Antwort.
1 · Welche Gruppen gehören zur allgemeinen α-Aminosäure?
Tipp öffnen
Betrachte die vier Bindungen am α-C.
Lösung ansehen
Amino- und Carboxylgruppe, H und Rest R. Je nach pH liegen die Gruppen protoniert oder deprotoniert vor.
2 · Welche Ladung hat H₃N⁺–CH(CH₃)–COO⁻?
Tipp öffnen
Beide formalen Ladungen addieren.
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+1 − 1 = 0. Es ist ein Zwitterion, kein Teilchen ohne geladene Gruppen.
3 · Wie sieht Alanin in stark saurer Lösung aus?
Tipp öffnen
Das Carboxylat nimmt ein Proton auf.
Lösung ansehen
H₃N⁺–CH(CH₃)–COOH; Gesamtladung +1.
4 · Sind Gly–Ala und Ala–Gly identisch?
Tipp öffnen
Lies vom N- zum C-Terminus.
Lösung ansehen
Nein. Die Reihenfolge und die Endgruppen-Nachbarschaft unterscheiden sich, obwohl beide dieselbe Summenformel haben.
5 · Wie groß ist M(Gly–Gly) ungefähr?
Tipp öffnen
M(Gly) ≈ 75,1 g/mol; eine Peptidbindung.
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M ≈ 2 · 75,1 − 18,0 = 132,2 g/mol.
6 · Eine lineare Kette enthält 15 Aminosäurereste. Wie viele Peptidbindungen?
Tipp öffnen
Bei einer offenen Kette eine Verbindung weniger als Bausteine.
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14 Peptidbindungen; vollständige Hydrolyse verbraucht 14 Wassermoleküle pro Kette.
7 · Was unterscheidet Denaturierung und Hydrolyse?
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Räumliche Faltung oder kovalente Bindung?
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Denaturierung verändert meist die Faltung bei erhaltener Primärstruktur. Hydrolyse spaltet Peptidbindungen und verändert die Primärstruktur.
8 · Welche Wechselwirkung stabilisiert α-Helix und β-Faltblatt?
Tipp öffnen
Betrachte C=O und N–H im Rückgrat.
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Wasserstoffbrücken zwischen den Carbonyl-O-Atomen und den N–H-Gruppen des Peptidrückgrats.
Für den Unterricht: Bausteine verbinden und vergleichen
30–45 Minuten: Funktionelle Gruppen markieren, Ladungsformen im Labor vergleichen und Protonenübertragungen formulieren.
Partnerauftrag: Zwei Aminosäuren auswählen, Dipeptid zeichnen und N-/C-Terminus sowie Peptidbindung markieren. Danach die Reihenfolge vertauschen und vergleichen.
Vertiefung: Die Wasser- und Massenbilanz längerer Ketten aufstellen oder Denaturierung und Hydrolyse anhand der Strukturebenen unterscheiden.
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